Apa itu Organisasi Struktural Protein?

Organisasi Struktural Protein

Protein disusun menjadi struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier dan struktur kuaterner. Urutan linier asam amino yang berikatan secara kovalen disebut struktur primer

(A) Bagian asam amino yang berbeda mengalami perubahan konformasi (seperti heliks alfa, lembaran beta) membentuk struktur sekunder

(B) Unsur-unsur struktural dikemas ke dalam domain yaitu beberapa unit globular kompak yang disebut struktur tersier

(C) Dua atau lebih polipeptida independen ­berinteraksi dan dihubungkan oleh ikatan nonkovalen untuk membentuk protein multisterik. Asosiasi protein ini memunculkan struktur kuaterner

(D) Mekanisme pelipatan protein rantai linier atau polipeptida untuk memberikan bentuk khusus disebabkan oleh kekuatan yang ada pada asam amino. Atas dasar ini asam amino telah dimasukkan ke dalam tiga kategori: (i) hidrofobik (leusin, triptofan), (ii) bermuatan (aspartat, lisin) dan (iii) asam amino polar (glutamat, serin). Beberapa interaksi ini dibahas di bawah ini:

(a) Interaksi Non-kovalen:

Ikatan kimia yang melibatkan penggunaan bersama pasangan elektron disebut ikatan kovalen. Di sisi lain, ikatan yang terbentuk antara dua kelompok bermuatan disebut ikatan non-kovalen.

Dalam larutan berair interaksi non-kovalen antara biomolekul lemah. Protein diatur ke dalam struktur spesifik karena interaksi non-kovalen. Interaksi antara antigen dan antibodi bergantung pada keempat jenis gaya non-kovalen ini. Ada empat jenis interaksi non-kovalen.

(i) Ikatan Hidrogen:

Dua atom elektronegatif misalnya O dan N berbagi salah satu atom hidrogennya. Jadi mereka membentuk ikatan hidrogen. Inti O dan N menarik elektron lebih kuat daripada inti H (proton).

Oleh karena itu, pembagian elektron antara H dan O atau N tidak seimbang. Atom O bermuatan parsial negatif (28″) dan atom H bermuatan parsial positif (8 + ). Hal ini menghasilkan daya tarik elektrostatik antara

atom H dari satu molekul dan atom O atau N dari yang lain, dan pembentukan ikatan hidrogen. Ikatan hidrogen paling kuat ketika inti atom H dan dua atom lain yang berbagi ikatan ini berada dalam garis lurus yaitu tersusun secara linier.

(ii) Interaksi ionik:

Gugus molekul yang bermuatan berlawanan membentuk ikatan ionik. Misalnya, amino bermuatan positif ( -NH3 + ) gugus samping lisin dan arginin, dan gugus karboksil (-COO) bermuatan negatif dari aspartat dan glutamat membentuk ikatan ionik.

Kekuatan ikatan ion mirip dengan ikatan kovalen. Ketika diperlakukan dengan air, kekuatan ikatan ion berkurang secara drastis. Hal ini disebabkan karena kekuatan dielektrik (sifat isolasi) air.

(iii) Interaksi Hidrofobik:

Contoh terbaik untuk mempelajari interaksi hidrofobik adalah pencampuran air dengan benzena, heksana atau minyak. Dua fase terbentuk. Tidak ada cairan yang larut dalam air. Mereka tidak dapat menjalani interaksi yang menguntungkan dengan molekul air, dan mengganggu ikatan hidrogen di antara molekul air.

Dalam larutan berair semua molekul atau ion mengganggu ikatan hidrogen dari beberapa molekul air di sekitarnya. Tapi zat terlarut polar atau bermuatan (misalnya NaCl)

Mengkompensasi ikatan hidrogen air-air yang hilang dengan membentuk interaksi air-larutan baru. Muatan bersih dalam entalpi (AH) untuk melarutkan zat terlarut ini umumnya kecil. Larutan hidrofobik tidak memberikan kompensasi seperti itu.

Ketika senyawa hidrofobik dilarutkan dalam air, entropi sedikit menurun. Molekul air di sekitar zat terlarut non-polar (tidak bermuatan) dibatasi dalam kemungkinan orientasinya.

Mereka membentuk sangkar yang sangat teratur seperti cangkang di sekitar setiap molekul zat terlarut. Penyusunan molekul air mengurangi entropi yang pada gilirannya sebanding dengan luas permukaan zat terlarut hidrofobik yang tertutup dalam sangkar molekul air.

Di sisi lain, senyawa amfipatik mengandung daerah polar (bermuatan) dan non-polar (tidak bermuatan). Ketika senyawa amfipatik bercampur dengan air, daerah kutub berinteraksi dengan pelarut dan cenderung larut.

Tetapi daerah non-kutub menghindari kontak dengan air. Struktur ini stabil dalam air dan disebut misel. Gaya yang menyatukan daerah non-polar molekul disebut interaksi hidrofobik.

(iv) Interaksi Van der Waals:

Ketika dua atom yang tidak bermuatan ditempatkan bersama-sama, awan elektron di sekitarnya saling mempengaruhi sehingga menghasilkan daya tarik molekul.

antar atom yang lemah ini ­disebut ‘interaksi Van der Waals’ atau radius yaitu wilayah awan elektron. Saat kedua inti semakin dekat, awan elektron mereka mulai saling tolak.

Semua titik ketika tarikan Van der Waals menyeimbangkan gaya tolak ini, nuklei dikatakan berada dalam kontak Van der Waals.

Related Posts